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  3. 014 自然科学

Energetics of proton release on the first oxidation step in the water-oxidizing enzyme

http://hdl.handle.net/2261/58606
http://hdl.handle.net/2261/58606
668b9ec9-5078-4fe8-951b-b2e5527c9519
名前 / ファイル ライセンス アクション
ncomms9488.pdf ncomms9488.pdf (1.5 MB)
Item type 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2015-10-20
タイトル
タイトル Energetics of proton release on the first oxidation step in the water-oxidizing enzyme
言語
言語 eng
キーワード
主題Scheme Other
主題 Chemical sciences
キーワード
主題Scheme Other
主題 Biochemistry
キーワード
主題Scheme Other
主題 Biophysics
資源タイプ
資源 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
タイプ journal article
著者 Saito, Keisuke

× Saito, Keisuke

WEKO 2620

Saito, Keisuke

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Rutherford, A. William

× Rutherford, A. William

WEKO 2621

Rutherford, A. William

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Ishikita, Hiroshi

× Ishikita, Hiroshi

WEKO 2622

Ishikita, Hiroshi

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著者所属
著者所属 Research Center for Advanced Science and Technology, The University of Tokyo
著者所属
著者所属 Department of Applied Chemistry, The University of Tokyo
著者所属
著者所属 Japan Science and Technology Agency (JST), PRESTO
著者所属
著者所属 Department of Life Sciences, Sir Ernst Chain Building, Imperial College London
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 In photosystem II (PSII), the Mn4CaO5 cluster catalyses the water splitting reaction. The crystal structure of PSII shows the presence of a hydrogen-bonded water molecule directly linked to O4. Here we show the detailed properties of the H-bonds associated with the Mn4CaO5 cluster using a quantum mechanical/molecular mechanical approach. When O4 is taken as a μ-hydroxo bridge acting as a hydrogen-bond donor to water539 (W539), the S0 redox state best describes the unusually short O4–OW539 distance (2.5 Å) seen in the crystal structure. We find that in S1, O4 easily releases the proton into a chain of eight strongly hydrogen-bonded water molecules. The corresponding hydrogen-bond network is absent for O5 in S1. The present study suggests that the O4-water chain could facilitate the initial deprotonation event in PSII. This unexpected insight is likely to be of real relevance to mechanistic models for water oxidation.
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 UTokyo Research掲載「光合成の水分解反応初期に水素イオンが放出される仕組みを解明」 URI: http://www.u-tokyo.ac.jp/ja/utokyo-research/research-news/pathway-for-initial-proton-released-from-water-oxidizing-enzyme.html
内容記述
内容記述タイプ Other
内容記述 UTokyo Research "Pathway for initial proton released from water-oxidizing enzyme" URI: http://www.u-tokyo.ac.jp/en/utokyo-research/research-news/pathway-for-initial-proton-released-from-water-oxidizing-enzyme.html
書誌情報 Nature communications

巻 6, p. 8488, 発行日 2015-10-07
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 20411723
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA12645905
DOI
識別子タイプ DOI
関連識別子 info:doi/10.1038/ncomms9488
権利
権利情報 Copyright © 2015, Rights Managed by Nature Publishing Group
著者版フラグ
値 publisher
出版者
出版者 Nature Publishing Group
関係URI
識別子タイプ URI
関連識別子 http://www.u-tokyo.ac.jp/ja/utokyo-research/research-news/pathway-for-initial-proton-released-from-water-oxidizing-enzyme.html
関係URI
識別子タイプ URI
関連識別子 http://www.u-tokyo.ac.jp/en/utokyo-research/research-news/pathway-for-initial-proton-released-from-water-oxidizing-enzyme.html
関係URI
識別子タイプ URI
関連識別子 http://www.nature.com/ncomms/2015/151007/ncomms9488/abs/ncomms9488.html
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Ver.1 2021-03-01 16:39:31.100412
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